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Halladas semejanzas entre el alzhéimer y el párkinson a nivel bioquímico

Investigadores americanos encuentran una enzima que actúa igual en ambas enfermedades neurodegenerativas

Halladas semejanzas entre el alzhéimer y el párkinson a nivel bioquímico
Redacción
Lunes, 03 de julio de 2017, a las 18:20
Aunque el alzhéimer y el párkinson no son la misma enfermedad, ya que afectan a diferentes regiones del cerebro y tienen factores de riesgo genéticos y ambientales distintos, sí cuentan con semejanzas a nivel bioquímico. Así lo asegura un estudio realizado por los científicos de la Universidad de Emory (Estados Unidos). La investigación que ha sido dirigida por Keqiang Ye halló un potencial objetivo farmacológico para el párkinson en una enzima que es compartida por ambas enfermedades neurodegenerativas.

Tanto en el alzhéimer como en el párkinson, comparten una proteína pegajosa que forma grupos tóxicos en las células cerebrales. En el alzhéimer, el detonante dentro de las células se llama tau, mientras en el párkinson, la proteína pegajosa es alfa-sinucleína, que crea cuerpos de Lewy. Ye y su equipo habían identificado previamente una enzima (asparagina endopeptidasa o AEP) que recorta tau de una manera que la hace más pegajosa y tóxica, de forma que los fármacos que inhiben la AEP tienen efectos beneficiosos en los modelos animales de alzhéimer. En un nuevo artículo publicado en Nature Structural and Molecular Biology, científicos de Emory muestran que la AEP actúa de la misma manera hacia la alfa-sinucleína.

"En el párkinson, la alfa-sinucleína se comporta como la tau en el alzhéimer. Razonamos que, si AEP corta tau, es muy probable que también corte la alfa-sinucleína", asegura Ye. El equipo investigador afirma que se puede detectar un fragmento particular de alfa-sinucleína producido por las tijeras de AEP en muestras de tejido cerebral de pacientes con EP, pero no en muestras de control.

En las muestras cerebrales de control, la AEP se limitó a los lisosomas, partes de la célula con una función de eliminación de basura, pero en las muestras de párkinson, la AEP se escapaba de los lisosomas al resto de la célula. Los autores también observaron que el bloque de alfa-sinucleína generada por AEP es más probable que se agregue en grupos de la proteína de longitud completa y es más tóxico cuando se introduce en las células o cerebros de ratón.

Además, la alfa-sinucleína mutada para que la AEP no pueda cortarla es menos tóxica. Ye advierte que la AEP no es la única enzima que corta la alfa-sinucleína en varias partes tóxicas, sino que la proteína de alfa-sinucleína de longitud completa todavía es capaz de agregarse y causar daño. Sin embargo, señala que su equipo está pasando a probar medicamentos que inhiben la AEP en los modelos animales de párkinson.